Teneurin和FLRT蛋白锚定良好，位于神经细胞表面。它们在其他神经元上寻找它们的伴侣蛋白，嗜乳蛋白。当这三种蛋白质接触时，它们相互连接并将膜固定在一起。然后，它们会触发大部分未知的信号级联反应，从而促进该位点突触的形成。

已知腱神经蛋白和它的伙伴蛋白在大脑中建立这些重要的细胞联系。tenneurin也是一种进化非常古老的蛋白质，从细菌到蠕虫、果蝇和脊椎动物等多种生物中都发现了相关的蛋白质。然而，当神经元尚未形成突触时，这些蛋白质在大脑发育过程中的作用仍然未知。

研究蛋白质复合物的功能

一个国际研究小组现在详细研究了tenneurin - latrophilin蛋白复合物的结构。利用高分辨率x射线晶体学，他们终于能够发现更多关于它在早期大脑发育中的功能。

结构分析和随后的flrt结合模拟使研究人员能够确定三种蛋白质相互连接的结合位点。通过引入微小的变化，科学家们可以中断这些结合位点。结果，小鼠大脑中胚胎神经元的迁移行为发生了变化。

在大脑发育过程中，胚胎神经元迁移到“它们的”大脑区域。正如研究现在所显示的那样，这三种蛋白质有助于引导细胞到达目的地。马克斯普朗克神经生物学研究所的rdiger Klein解释说:“令人惊讶的是，这不是通过突触形成的吸引力发生的，而是通过细胞的排斥力发生的。”爱博网投领导者牛津大学的Elena Seiradake补充说:“这个功能是全新的，出乎意料的。”

不同的反应

胚胎神经元通常只有一个细胞体和称为神经突的短突起。当这些结构上的Teneurin和FLRT与嗜Latrophilin结合时，细胞相互排斥。结果，迁移的细胞部分失去控制，前进得更慢。在这样的引导下，细胞在正确的时间到达它们的目标大脑区域，在那里它们成熟并形成一个长轴突。

然而，当Teneurin和FLRT位于这样的轴突表面时，与嗜Latrophilin相遇时不再触发排斥反应。此时此刻，这些蛋白质将细胞拉到一起，诱导突触的形成，并最终导致通信神经元网络的组装。“因此，相同的蛋白质会导致完全不同的反应——这取决于它们在细胞上的位置，”Elena Seiradake总结道。

“我们现在有了理想的条件来研究大脑发育过程中蛋白质的进一步相互作用，”rdiger Klein解释说。在他们之前的研究中，研究人员能够证明，FLRT通过与自身结合伙伴的相互作用，影响年轻神经细胞的迁移行为和大脑表面褶皱的形成。克莱因说:“研究Teneurin和Latrophilin是否以及如何参与这些相互作用将是令人兴奋的。”