泛素是一种存在于大多数真核生物细胞中的小调节蛋白。它对改变其他蛋白质的功能至关重要，最显著的是参与蛋白质降解和蛋白质在细胞内的定位。泛素通过与目标蛋白结合或分离来调节这些功能，这一过程被称为泛素化。

在北海道大学副教授佐藤武夫(Takeo Sato)的带领下，来自日本、比利时和美国的科学家们首次在植物中发现了去泛素化酶，这种酶作用于细胞膜上的蛋白质。他们的研究结果发表在杂志上EMBO报告，详细介绍了这些蛋白质的功能。

将泛素添加到目标蛋白上是由一种叫做泛素连接酶的酶催化的，而相反的过程，即从目标蛋白上去除泛素是由去泛素化酶(DUBs)催化的。目前尚不清楚哪些植物dub能够直接从膜蛋白中去除泛素。这种知识的缺乏意味着对膜蛋白稳定性的调控还没有完全了解。

研究小组证明了其中两个拟南芥DUBs、UBP12和UBP13直接靶向细胞膜定位的植物激素受体BRI1。

BRI1对油菜素内酯(BRs)的检测至关重要，BRs是生长发育所必需的甾体植物激素。通常，当BRI1检测到BR时，它会触发一条调节细胞核中基因表达的途径。细胞BRI1的丰度对于精确介导BR信号至关重要，尽管细胞中BRI1丰度如何优化(微调)的调节机制尚不清楚。科学家们证明了UBP12和UBP13去泛素化并稳定了BRI1。

在实验中，他们证明了这一点拟南芥缺乏UBP12和UBP13表达能力的植株严重矮化，对BRs明显不敏感。当将不能泛素化的突变体BRI1引入这些UBP12和ubp13缺陷植物时，生长缺陷得到部分恢复。具体来说，UBP12和UBP13靶向并作用于泛素化的BRI1。

研究表明UBP12和UBP13通过与BRI1的相互作用成为植物生长的关键调控因子。该研究还提供了如何维持膜蛋白稳定性的见解;然而，需要进一步的研究来充分了解细胞内BRI1的动态。最后，这些发现提供了证据，证明植物dub具有类似于哺乳动物dub的作用。